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Diferença entre inibição competitiva e não competitivaAutor: Roger Morrison Data De Criação: 5 Setembro 2021 Data De Atualização: 14 Dezembro 2022
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A ação dos inibidores pode ser encontrada em dois tipos, como inibidores competitivos e inibidores não competitivos, com base no local da enzima onde o inibidor se liga. A principal diferença entre a inibição competitiva e a inibição não competitiva é que na inibição competitiva, a ligação de um inibidor impede a ligação da molécula alvo com o sítio ativo da enzima, ao passo que, na inibição não competitiva, um inibidor reduz a atividade de uma enzima. Uma enzima é uma macromolécula que pode atuar como um catalisador biológico. As enzimas têm regiões conhecidas como sítios ativos. O sítio ativo de uma enzima é o local onde uma molécula alvo se liga. Esta molécula é conhecida como substrato. O substrato se liga ao sítio ativo e sofre reações químicas. Isso dá um rendimento máximo em um curto período de tempo. A enzima também pode ser reciclada e reutilizada. Os inibidores são compostos que podem evitar que os substratos sofram uma determinada reação química. CONTEÚDO1. Visão geral e diferença chave O que é inibição competitiva?A inibição competitiva é um tipo de inibição enzimática em que um inibidor se liga aos locais ativos de uma enzima, evitando que o substrato se ligue à enzima. O sítio ativo é bloqueado pelo inibidor, portanto não há espaço para o substrato se ligar à enzima. Neste tipo de inibição, os inibidores que estão ligados aos sítios ativos são semelhantes à forma das moléculas do substrato (caso contrário, os inibidores não podem se ligar ao sítio ativo porque a forma do sítio ativo não se ajusta à forma do substrato ) Portanto, o sítio ativo da enzima não pode se ligar ao inibidor e ao substrato ao mesmo tempo. Isso faz com que o inibidor compita com o substrato para se ligar ao sítio ativo, que dá o nome de inibição competitiva. A inibição competitiva pode ser evitada adicionando muitas moléculas de substrato. Isso aumenta a probabilidade de locais ativos encontrarem substratos em vez de moléculas inibidoras. A maioria dos inibidores competitivos liga-se ao sítio ativo de forma reversível. Isso ocorre porque o inibidor não altera a forma do sítio ativo. O que é inibição não competitiva?A inibição não competitiva é um tipo de inibição enzimática em que um inibidor reduz a atividade de uma enzima. Aqui, o inibidor pode se ligar à enzima mesmo se o substrato já estiver ligado ao sítio ativo dessa enzima. Portanto, o inibidor não se liga ao local ativo. Portanto, não há competição entre o substrato e o inibidor; essa inibição é, portanto, conhecida como inibição não competitiva. Então, o substrato e o inibidor podem ser encontrados em uma enzima ao mesmo tempo. Quando o inibidor está ligado à enzima junto com o substrato, o substrato não pode sofrer a reação química desejada para dar os produtos alvo. Os inibidores não competitivos geralmente se ligam à enzima de forma irreversível. Isso ocorre porque a ligação do inibidor muda a forma do sítio ativo e o sítio ativo é desativado. A forma do inibidor é completamente diferente daquela do substrato porque o inibidor não compete pelos sítios ativos da enzima. Os inibidores não competitivos se ligam a locais próximos a um local ativo. Essa ligação causa a alteração da forma do sítio ativo. Qual é a diferença entre inibição competitiva e não competitiva?
Resumo - Inibição competitiva versus não competitivaA principal diferença entre a inibição competitiva e a inibição não competitiva é que, na inibição competitiva, a ligação de um inibidor impede a ligação da molécula alvo com o sítio ativo da enzima, ao passo que, na inibição não competitiva, um inibidor reduz a atividade de uma enzima. Qual a diferença entre inibidores enzimáticos competitivos não competitivos é irreversíveis?Inibidor Não-Competitivo: liga-se a um sítio que não o ativo, mas pode formar ligação diretamente com a Enzima ou com o complexo Enzima-Substrato; ↑[Substrato] não reverte inibição. b) Inibição irreversível: O inibidor se liga de forma covalente a enzima, e destrói a ação catalítica.
Qual a diferença entre os inibidores reversíveis é irreversíveis?O inibidor irreversível se liga de forma co- valente e duradoura ao sítio ativo da enzima. O inibidor reversível, por sua vez, se liga de forma não covalente a cadeia polipeptídica da enzima.
Qual a diferença entre inibição competitiva é não competitiva?O inibidor competitivo se liga ao sítio ativo e impede o substrato de se ligar. O inibidor não competitivo se liga a um sítio diferente na enzima; ele não bloqueia a ligação com o substrato, mas causa outras alterações na enzima de forma que ela não consegue mais catalisar a reação de forma eficiente.
O que é inibição não competitiva?Inibição não competitiva
Ocorre quando uma molécula ou íon pode se ligar em um segundo local na superfície enzimática, que não seja o sítio ativo. Isto pode distorcer a enzima tornando o processo catalítico ineficiente.
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